машиностроение основы машиностроения основы машиностроения

в помощь студенту -> Химия

< Поселок Никольская слобода

Химическая модификация белка

Коттеджный поселок Шервуд >

Автор: Дмитрий Якимов (все работы автора)

Дата: 2014-08-17

Химическая модификация белка

Химическая модификация белка.

Данный приём используют для характеристики функциональных групп белка (статья взята из диплома на заказ в Перми). В то же время реакции химической модификации лежат в основе создания необратимых ингибиторов ферментов, используется при иммобилизации ферментов, белков и антител для решения биотехнологических задач, а также исследования топографии молекул белков, особенно, если они участвуют в построении надмолекулярных комплексов и мембранных структур.

Однако целостность и особенности строения белковой структуры могут радикально изменить химическую активность функциональных групп:

1. Часть функционально важных групп находится внутри белковой глобулы и поэтому недоступна для химических реагентов, если белок находится в нативном состоянии. Поэтому количественное определение числа определённых групп в белковой молекуле можно проводить как у нативного белка, так и при разворачивании его структуры с помощью специальных реагентов.

2. Функциональные группы обычно контактируют в белковой молекуле с соседними группами, образуя целые ансамбли, важные для проявления определённых физиологических функций. Участие в таких ассоциациях нередко приводит к кардинальным изменениям реакционной способности отдельных групп. В первую очередь это может сказаться на кислотно-основных свойствах групп (рК а т. е. карбоксильная группа может выступать и как сильная, и как очень слабая кислотная группировка, чьи константы диссоциации различаются в 1 млн. раз (6 порядков!).





3. Химическое модифицирование определённой группы может значительно повлиять на микроокружение этой функциональной группы и вызвать взаимодействие вещества, используемого для модификации, и с иными группами белка.

Реакции на эпсилон-аминогруппы. Эти группы принадлежат аминокислотным остаткам лизина, у которых альфа-аминогруппы вовлечены в образование пептидных связей. Кислотность (рК а ) этой группы составляет около 10, поэтому реакции модификации проводят в слабощелочных условиях при рН выше 8,0.

Для этого используют реакции:

- ацилирования (присоединения ацильной группы через образование пептидной связи с эпсилон-аминогруппой);

- арилирования, напр.,2,4-динитрофторбелзолом (ДНФБ), в результате чего образуется соответствующее производное;

- образование оснований Шиффа с альдегидами и др.

Фенольную группу тирозина модифицируют обычно по свободной ОН-группе, имеющей рК а , равную около 10. Поэтому фенолят-ион вступает в реакции: ацилирования; азосочетания; иодирования: нитрования:

Омега-карбоксильные группы аспарагиновой и глутаминовой кислот часто размещаются в поверхностном слое белковых молекул, что позволяет проводить с ними реакции взаимодействия с:

- аминами;

- диазосоединениями;

- галоидпроизводными кетонов и кислот.

Модификация остатков цистеина по свободным сульфгидрильным группам проводят с использованием следующих реакций:

- взаимодействия с йод-ацетамидом;

- взаимодействия с пара-хлормеркурибензоатом, содержащего ионы ртути (с образованием меркаптидов);

- дитиобис-нитробензоатом (ДТНБ, реактив Эллмана).

Известны также методы модификации остатков метионина, гистидина, аргинина и триптофана. По данной тематике вы можете заказать диплом в Перми.

основы машиностроения

Просмотров: 353. Вы можете ПОДПИСАТЬСЯ НА RSS

< Поселок Никольская слобода Коттеджный поселок Шервуд >

Еще полезно почитать по теме Химия следующее:

1. Химическая модификация белка

Оцените информацию: 1 2 3 4 5

<

Комментарии:

Добавить комментарий (поля со звездочкой* обязательны для заполнения)



Введите слово "магистр"